AS PROTEÍNAS
Dentre todas as moléculas orgânicas,
as proteínas estão entre as mais abundantes
e as de maior importância, dada a sua grande
diversidade estrutural e as suas diversas funções
biológicas. Neste artigo vamos tratar de
alguns aspectos gerais das proteínas, sua
estrutura, sua composição, sua diversidade
e suas funções biológicas.
Antes porém, para relevarmos a importância
destas moléculas, vamos fazer um pequeno
parêntese sobre as inter-relações
e a interdependência entre a molécula
de DNA e as proteínas.
Já vimos que as proteínas são
a expressão da informação genética
contida no DNA, a dupla hélice formada pela
seqüência de nucleotídeos. Da
mesma maneira vimos também que o funcionamento
do DNA (replicação, transcrição
e tradução) depende de uma série
de enzimas, que são proteínas. Assim
o DNA para se desenrolar, replicar, e formar duas
novas moléculas, precisa da ação
de várias enzimas como as DNA-polimerases,
a DNA-helicase e a DNA-ligase. Durante a formação
do RNA e até a tradução, que
vai levar a formação da cadeia polipeptídica
(estrutura primária das proteínas)
também atuam enzimas. Na transcrição
atua a RNA-polimerase; na fase pós-transcrição,
quando do RNA são eliminados os íntrons,
temos a atuação de enzimas nucleásicas.
Durante a tradução atuam transferases
que fazem a ligação entre o RNAt e
os aminoácidos específicos para cada
trinca de nucleotídeos do RNAm. Concluindo,
então, podemos dizer que todo o mecanismo
de transferência da informação
genética em proteínas, depende totalmente
da ação das próprias proteínas.
Qual a composição das proteínas?
Quando isolamos qualquer gênero de proteínas
na forma de cristais, podemos constatar que tais
moléculas, sem exceção, são
formadas por carbono, hidrogênio, oxigênio
e nitrogênio; e na sua maioria por enxofre
também. Outros elementos, como ferro, zinco,
fósforo e cobre podem estar presentes. Pela
hidrólise ácida sabemos que as proteínas
são formadas por sub-unidades de baixo peso
molecular denominadas de a -aminoácidos.
Todas as moléculas de aminoácidos
contém pelo menos um grupamento carboxílico
e um a -aminogrupo. O que diferencia um aminoácido
do outro, no entanto, é o grupamento R. Assim
no esquema abaixo temos um tetrapeptídeo
(Glicilalanilserilfenilalanina) formado por quatro
aminoácidos, cujo nome se refere ao grupamento
R de cada aminoácido:
Todas as proteínas existentes são
formadas pela combinação de 20 aminoácidos
diferentes. Os aminoácidos estão ligados
de maneira covalente, formando polímeros
não-ramificados, por meio de ligações
amídicas, denominadas ligações
peptídicas. As ligações peptídicas
se dão pela eliminação dos
elementos da água do grupo carboxílico
de um aminoácido, o qual vai se ligar a um
a -aminogrupo do aminoácido subseqüente.
Desta maneira são formadas as cadeias polipeptídicas,
que podem apresentar centenas de aminoácidos.
Uma proteína pode conter apenas uma cadeia,
outras podem conter mais de uma cadeia com estrutura,
peso molecular e composição definidos.
Hoje são reconhecidas de 1010 a 1012 proteínas.
As proteínas podem ser divididas em duas
classes principais de acordo com sua composição:
proteínas simples e proteínas conjugadas.
As proteínas simples são compostas
apenas por aminoácidos; elas não apresentam
nenhum outro composto orgânico ou inorgânico.
As proteínas conjugadas, como o nome indica,
são formadas além de aminoácidos,
por uma outra porção, orgânica
ou inorgânica, a qual recebe o nome de grupo
prostético. Assim podemos ter nucleoproteínas
(ácidos nucleicos como grupo prostético),
glicoproteínas (lipídeos como grupo
prostético), fosfoproteínas, metaloproteínas
e glicoproteínas.
Os pesos moleculares das proteínas podem
variar de 5 mil até 1 milhão mais
ou menos. Isto pode depender do tamanho da cadeia
polipeptídica, ou do fato da proteína
ser formada por uma ou mais cadeias.
Proteína Peso molecular Número de
cadeias
Insulina (bovina) 5.700 2
Lisozima (clara do ovo) 13.900 1
Mioglobina 16.900 1
b -Lactoglobulina 35.000 2
Hemoglobina 64.500 4
Tripofano-sintetase 159.000 4
Glicogênio-fosforilase 370.000 4
Glutamina-sintetase 592.000 12
Vírus do mosaico do fumo 40.000.000 2130
Como as proteínas estão estruturadas?
Já sabemos que quando da tradução,
ou síntese protéica, forma-se a cadeia
polipeptídica, seqüência das moléculas
de aminoácidos, que é a estrutura
primária das proteínas. No entanto
muitas proteínas, após a formação
desta estrutura primária se espiralam e se
enovelam, num arranjo ou conformação
tridimensional. De acordo com esta conformação
podemos, então, identificar duas classes
principais de proteínas, que são as
fibrosas e as globulares.
As proteínas fibrosas são insolúveis
em água e são fisicamente resistentes;
tais proteínas são formadas por cadeias
polipeptídicas paralelas dispostas em longas
fibras ou lâminas. Como exemplo de proteínas
fibrosas temos o colágeno (tendões
e osso), a queratina (cabelo, pele, chifre, unha),
e a elastina (tecido conjuntivo elástico).
queratina do cabelo (acima) e da lã. (Lehninger,
A. L. Bioquímica)
As proteínas globulares são formadas
por cadeias polipeptídicas que se dobram
adqüirindo a forma esférica ou globular.
Tais proteínas, em sua maioria, são
solúveis em água. As proteínas
globulares tem uma função dinâmica
e incluem a maioria das enzimas, os anticorpos,
muitos hormônios e proteínas transportadoras,
como a albumina sérica e hemoglobina.
Hemoglobina. (Lehninger, A. L. Bioquímica)
Proteínas como a miosina e o fibrinogênio
apresentam tanto características de proteínas
fibrosas, pois são formadas por cadeias paralelas;
como de proteínas globulares, pois são
solúveis em água.
A Função Biológica das Proteínas
Compreender a diversidade das proteínas
e sua funcionalidade biológica é de
grande importância para quase todos os campos
da biologia. Assim, podemos constatar que em todos
os níveis de organização, do
molecular ao indivídual, as proteínas
estão presentes, participando das principais
reações bioquímicas, como a
respiração celular, a fotossíntese,
e a síntese e funcionamento do DNA. As proteínas
formam os mais diversos hormônios, participam
de processos fisiológicos como a digestão
(enzimas), circulação (hemoglobina),
contração e distensão muscular,
e muito mais.
A classificação das proteínas
de acordo com suas funções biológicas
pode ser resumida na tabela abaixo.
Classificação das proteínas
de acordo com suas funções biológicas
Lehninger, A. L. Bioquímica (Edgard Blücher,
1980)
Tipo e exemplo Ocorrência ou função
Enzimas
Hexoquinase Fosforila a glucose
Lactato-desidrogenase Desidrogena o lactato
Citocromo c transfere elétrons
Amilase hidrolisam o amido
Proteases (tripsina, pepsina, quimiotripsina) hidrólise
de proteínas
Hialuronidases enzima acrossômica que quebra
os polissacarídeos do manto do óvulo.
Hidrogenases catalisam reações de
oxidação e redução
Helicase Desenrola a dupla hélice de DNA
RNA-polimerase Transcreve o RNA
DNA-polimerase Replica e repara o DNA
Proteína de armazenamento
Ovalbumina poteína da clara do ovo
Ferritina Armazenamento de ferro no baço
Gliadina Proteína da semente do trigo
Proteínas transportadoras
Hemoglobina Transporta O2 no sangue dos vertebrados
Hemocianina Transporta O2 no sangue de alguns invertebrados
Mioglobina Transporta O2 no músculo dos vertebrados
Albumina sérica Transporta ácidos
graxos no sangue
Proteínas contráteis
Miosina Filamentos espessos na miofibrila
Actina Filamentos delgados na miofibrila
Dineina Cílios e flagelos
Proteínas protetoras do sangue de vertebrados
Anticorpos Forma complexos com proteínas
estranhas
Complemento Formacomplexos com alguns sistemas antígeno-anticorpo
Fibrinogênio Precursor da fibrina na coagulação
do sangue
Trombina Componente do mecanismo de coagulação
Toxinas
Toxina de Clostridium botulinum Causa o botulismo
(toxemia alimentar)
Venenos de cobra Enzimas que hidrolisam fosfoglicerídeos
Ricina Proteína tóxicada semente de
mamona
Hormônios
Insulina Regula o metabolimo da glicose
Hormônio adrenocorticotrópico Regula
a síntese de corticosteróide
Hormônio do crescimento Estimula o crescimento
dos ossos
Proteínas estruturais
Proteínas de revestimento dos vírus
Bainha que envolve o ácido nucleico
Glicoproteínas Paredes e revestimento celulares
a -Queratina Pele, penas, unhas e casco
Esclerotina Exoesqueleto de insetos
Fibroína Seda de casulos, teias de aranha
Colágeno Tecido conjuntivo fibroso (tendões,
osso e cartilagens)
Elastina tecido conjuntivo elástico
Mucoproteínas Secreções mucosas,
fluído sinovial
A Desnaturação das Proteínas
Grande parte das proteínas mantém
a sua atividade biológica dentro de um limite
estreito de temperatura e pH. Desta maneira, proteínas
globulares quando expostas a valores extremos de
pH ou de temperatura (acima de 60oC), sofrem o que
chamamos de desnaturação, que consiste
no desenovelamento da estrutura terciária,
ou quaternária, dobrada e retorcida na forma
globular. Com esse desenovelamento as proteínas
perdem a sua funcionalidade biológica; no
caso das enzimas, estas não mais funcionarão
como catalisadoras de reações químicas.
Neste processo, entretanto, a estrutura primária
das proteínas fica preservada. O processo
de desnaturação ou desenovelamento
das proteínas não é irreversível,
pelo menos para muitos casos onde foi observada
uma renaturação, após a desnaturação,
em tubo de ensaio.
